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Titre: | Caractérisation moléculaire des sites antigéniques de l’allergène d’acarien Der p 5 de dermatophagoides ptyronessinus |
Auteur(s): | Lahiani, Sadjia |
Mots-clés: | Antibiotiques Allergènes Biologie moléculaire |
Date de publication: | 2019 |
Résumé: | Der p 5 est un allergène important de Dermatophagoides pteronyssinus et joue un rôle clé dans les maladies
respiratoires. La structure 3D de cet allergène a été déterminée expérimentalement par cristallographie aux
rayons X, elle est composée de trois hélices alpha séparées par deux boucles. Cette structure tend à se
polymériser formant une grande cavité hydrophobe qui pourrait augmenter son allergencité par la fixation des
ligands hydrophobes. Cette étude visait à cartographier les epitopes impliqués dans la fixation des IgE de Der
p 5 en utilisant la prédiction in silico et la mutagénèse dirigée ainsi que l’utilisation de la technologie de
peptide array et scan alanine afin d’identifier les résidus clés formant l'épitope B de cet allergène. Nous avons
pu montrer par la mutagénèse dirigée que les formes mutés de Der p 5 représentent une capacité importante de
fixer les IgE spécifique anti-Der p 5, les résultats de dichroïsme circulaire (CD) ont montré une perte de la
structure secondaire en hélice alpha, ce qui suggère la présence d’au moins un épitope linéaire au sein de la
séquence peptidique de Der p 5. Ainsi, par peptide array, une région antigénique de Der p 5 a présenté une
fixation maximale des IgE spécifique anti Der p 5 chez plus de 70% des sérums de patients allergiques utilisé
dans cette étude. Cette région est située au début de l'hélice a-3 à partir des résidus 92 à 108 (PDB 3MQ1-
Der p 5) comprenant la séquence DRLMQRKDLDIFEQYNLEM. Par alanine scanning, nous avons montré
que les résidus L98, D99, I100, F101, E102, Y104 et E107 étaient importants pour la fixation des IgE
spécifique de Der p 5, et forment le cœur d'un epitope linéaire. Cependant, le test d'inhibition soutient
fortement la présence d'un épitope conformationnelle, et à base de ces résultats nous avons réalisé une étude
détaillée de la réactivité croisée entre les allergènes de groupe 5. Les résultats obtenus dans cette étude
soulignent l’importance des résidus aromatique et hydrophobe dans la reconnaissance des IgE et la formation
des épitopes B. La détermination des de résidus épitope majeurs de Der p 5 peut participer à la sélection et à
l'ingénierie des candidats pour immunothérapie spécifique |
Description: | 152 p. : ill. ; 30 cm |
URI/URL: | http://dlibrary.univ-boumerdes.dz:8080/handle/123456789/5411 |
Collection(s) : | Doctorat
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